РОЛЬ МОНООКСИГЕНАЗНОЙ ФЕРМЕНТНОЙ СИСТЕМЫ БАКТЕРИЙ-ДЕСТРУКТОРОВ В ДЕГАРДАЦИИ 2,4-Д И ТРИБЕНУРОН-МЕТИЛА

УДК 577.151.63

  • Игнатовец Ольга Степановна – кандидат биологических наук, доцент кафедры биотехнологии. Белорусский государственный технологический университет (220006, г. Минск, ул. Свердлова, 13а, Республика Беларусь). E-mail: ignatovets@belstu.by

  • Феськова Елена Владимировна – кандидат технических наук, старший научный сотрудник кафедры биотехнологии. Белорусский государственный технологический университет (220006, г. Минск, ул. Свердлова, 13а, Республика Беларусь). E-mail: lena.feskova@mail.ru

  • Леонтьев Виктор Николаевич – кандидат химических наук, доцент, заведующий кафедрой биотехнологии. Белорусский государственный технологический университет (220006, г. Минск, ул. Свердлова, 13а, Республика Беларусь). E-mail: leontiev@belstu.by

  • Ахрамович Татьяна Игоревна – кандидат биологических наук, доцент кафедры биотехнологии. Белорусский государственный технологический университет (220006, г. Минск, ул. Свердлова, 13а, Республика Беларусь). E-mail: ahramovich@belstu.by

Ключевые слова: монооксигеназы, цитохром Р-450, цитохром b5, НАДН · Н+-зависимая редуктаза, НАДФН·Н+-зависимая редуктаза, бактерии-деструкторы, пестицид, 2,4-Д, трибенуронметил, спектрофотометрия.

Аннотация

Клетки многих бактерий, способных деградировать различные ксенобиотики, содержат гидроксилирующие ферментные системы с цитохромом Р-450 в качестве терминальной оксидазы. Функционирование цитохром Р-450-содержащей монооксигеназной системы требует участия оксидоредуктаз НАДФН · Н+- и НАДН · Н+-зависимых электронтранспортных цепей, цитохромов b5 и Р-450. С целью изучения роли НАДФН · Н+- и НАДН · Н+-зависимых электронтранспортных цепей бактерий в деградации 2,4-Д и ТУМ были измерены активности оксидоредуктаз с помощью добавленных акцепторов электронов, редокс-потенциал которых позволяет им взаимодействовать со строго определенными переносчиками. Экспериментально установлено, что при замене углеводного субстрата на гербициды для штамма бактерийдеструкторов происходит увеличение всех видов НАДН · Н+-редуктазных активностей, при этом НАДФН · Н+-редуктазные активности увеличиваются незначительно. Разнонаправленные изменения активностей различных оксидоредуктаз объясняются различием химических реакций, протекающих на цитохроме Р-450 в процессах деградации субстратов. Также установлено, что замена такого субстрата, как глюкоза, на гербициды вызывает активацию биосинтеза цитохромов b5 и Р-450 в клетках бактерий-деструкторов. Значительное увеличение содержания ферментов в клетках бактерий наблюдается в экспоненциальной фазе роста. Таким образом, можно сделать вывод, что цитохром Р-450-зависимые монооксигеназные ферментные системы бактерий Т4 являются ключевыми в биодеградации 2,4-Д и ТУМ. Активности оксидоредуктаз электрон-транспортной цепи и содержание цитохромов P-450 и b5 у данных бактерий зависят от структуры субстрата.

Список литературы

  1. Stoytcheva М. Pesticides in the Modern World – Pesticides Use and Management / Rijeka, Croatia: In Tech, 2011. 520 р.
  2. Горбатова О. Н., Жердев А. В., Королева О. В. Триазиновые пестициды: структура, действие на живые организмы, процессы деградации. М.: Успехи биол. химии, 2006. 523 с.
  3. Wiseman A. W., King D. G. Microbial oxygenases and their potential application // Topics in enzyme a. fermentation biotechnology. Chichester. 1982. Vol. 6. P. 151–206.
  4. Munro A. W., Lindsay Y. C. Bacterial cytochromes P-450 // Molecular Microbiology. 1996. Vol. 20, no 6. P. 1115–1125.
  5. Solyanikova I. P., Golovleva L. A. Bacterial degradation of chlorophenols : pathways, biochemical, and genetic aspects // J. of Environmental Science a. Health. Pt. B : Pesticides, Food Contaminants, a. Agriculture Wastes. 2005. Vol. 39, no 3. P. 333–351.
  6. Dallner G. Studies on the structural and enzymic organisation of the membraneous elements of liver microsomes // Acta Pathologica Microbiol. Scand. 1963. Suppl. 166. P. 1–194.
  7. Roerig D. L., Mascaro L., Aust S. D. Microsomal electron transport: tetrazolium reduction by rat liver microsomal NADPH-cytochrome c reductase // Arch. of Biochemistry a. Biophysics. 1972. Vol. 153, no 2. P. 475–479.
  8. Леонтьев В. Н., Ахрамович Т. И. Биохимия. Лабораторный практикум. Минск, БГТУ, 2008. 216 с.
Поступила 20.04.2020